Реферат на тему денатурация белка

Обе пробирки поставить в водяную баню при t=37-40 0C на 15 минут. Качественные реакции на белки. (Цветные реакции на белки; определение аминокислотного состава белков). Цель: Путем качественных реакций определить наличие пептидных связей и NH2 –групп в молекулах белков; выявить аминокислотный состав белков. Обнаружение в молекулах белков пептидных связей (биуретовая реакция). К 1-2 мл разбавленного белка добавляют двойной объем 30%-ного раствора NaOH хорошо перемешивают и приливают 2-3 капли 1%-ного раствора CuSO4. Снова тщательно перемешивают. Развивается красно-фиолетовое окрашивание. (Химизм реакции см. на стр.…). Нингидриновая реакция. К 2-3 мл разбавленного раствора белка приливают 3-4 капли 1%-ного раствора нингидрина в 95%-ном растворе ацетона. Раствор перемешивают и ставят в водяную баню при t=70 0С на несколько минут. Желатина, не содержащая ароматических аминокислот, не дает ксантопротеиновой пробы. Образование желтых пятен на коже при попадании концентрированной HNO3 обусловлено этой реакцией (химизм реакции на стр.…). Реакция на тирозин (реакция Миллона). Реакция обусловлена наличием в белках аминокислоты тирозина. Суть: под влиянием серной кислоты происходит гидролиз сахарозы до моносахаридов, которые обезвоживаются, превращаясь в оксиметилфурфурол. Общее знакомство с белками“. Цель: изучить химический состав организмов.

Сообщение на тему денатурация белка

Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма- полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень-сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала. . Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пищевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов.

Сложность строения белков столь велика, что пока еще невозможно вычислить третичную структуру белка, если даже известна его аминокислотная последовательность. Но если удается получить кристаллы белка, то его третичную структуру можно определить по дифракции рентгеновских лучей. У структурных, сократительных и некоторых других белков цепи вытянуты и несколько лежащих рядом слегка свернутых цепей образуют фибриллы; фибриллы, в свою очередь, складываются в более крупные образования – волокна. Однако большинство белков в растворе имеет глобулярную форму: цепи свернуты в глобуле, как пряжа в клубке. Свободная энергия при такой конфигурации минимальна, поскольку гидрофобные («отталкивающие воду») аминокислоты скрыты внутри глобулы, а гидрофильные («притягивающие воду») находятся на ее поверхности. Многие белки – это комплексы из нескольких полипептидных цепей. Молекула гемоглобина, например, состоит из четырех субъединиц, каждая из которых представляет собой глобулярный белок. Таким способом фермент катализирует реакцию. В молекулах антител тоже имеются полости, в которых различные чужеродные вещества связываются и тем самым обезвреживаются. Модель «ключа и замка», объясняющая взаимодействие белков с другими соединениями, позволяет понять специфичность ферментов и антител, т.е. их способность реагировать только с определенными соединениями. Белки, выполняющие одну и ту же функцию у разных видов растений и животных и потому носящие одно и то же название, имеют и сходную конфигурацию.

Результаты хроматографического разделения представляются графически в виде зависимости измеряемого свойства (поглощение в УФ области и т.п.) от объема элюата, вышедшего из колонки. Пики на таком графике соответствуют выходу индивидуальных белков. Если при разделении получается только один пик, это указывает на чистоту исходного препарата, нанесенного на колонку. Свойство белков приобретать определенной величины заряд при данном значении рН раствора нашло широкое применение для их разделения методом электрофореза. Электрофорез основан на передвижении заряженной частицы в электрическом поле. Так как каждый белок имеет свою определенную величину Q/r, скорость перемещения различных белков в электрическом поле будет различной. Электрофорез используется для разделения белков и определения их молекулярных масс. Применение в определенной последовательности выше перечисленных методов позволяет получить белок в очищенном состоянии, не лишенный, однако, некоторых примесей солей.